拜谱生物

400-820-8531
research service
科研服务
首页 > 科研服务 > 修饰组学 > N-糖基化遮盖组
N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
碳水化合物子自个的多样化性和很多的N-glycoproteins低形容水平面可使得对N-glycosylation型式的定性分析的描述英文颇为难点。在检查低丰度的N糖基化呈现核核高血清质含量酶或肽段时,中仅参杂大量的未呈现的核核高血清质含量酶肽断,这很非常容易将低丰度的糖基化呈现核核高血清质含量酶肽段的网络信号消除。凝素亲和法是近几年糖核核高血清质含量酶质组学中操作最广泛泛的隔离丰度具体方法。凝集素(lectin)一类糖经由核核高血清质含量酶质,能缜密认别某些特别型式的单糖或聚糖中相关的糖基队列而与之经由,其与糖链可逆反应非共价经由,糖核核高血清质含量酶或糖肽被凝集素猎取往后,一般来说用相关的单糖经由竞争与合作经由凝集素将糖核核高血清质含量酶或糖肽洗刷之后。 淀粉酶质经途酶解后使用凝集素(lectin)生物富集N-糖基化肽段,并且用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中做手术使用连接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该加工造成Asn原子核量加大2.9890Da。到最后用高准确度LC-MS质谱仪检测工具脱糖后的肽段,使用信息检索数据表格库,明确脱糖后原子核量与它理论与实践原子核量的转化以其糖基化突显肽段的回文序列,最后设定该淀粉酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点设定过后,再使用label-free的机理对其使用按量解析。

image.png

产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
各种相关的产品
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物